Biokimia enzim. Struktur, sifat dan fungsi

Sel setiap organisma hidup, berjuta-juta tindak balas kimia berlaku. Setiap daripada mereka adalah penting, jadi ia adalah penting untuk mengekalkan kelajuan proses biologi pada tahap yang tinggi. Hampir setiap tindak balas dimangkinkan oleh enzim. Apakah enzim? Apakah peranan mereka di dalam sangkar?

Enzim. definisi

Istilah "enzim" berasal dari Latin fermentum - ragi. Mereka juga boleh dipanggil enzim dari bahasa Yunani en Zyme - "dalam pesat."

Enzim - bahan-bahan biologi aktif, jadi apa-apa tindak balas yang berlaku di dalam sel, tidak boleh melakukannya tanpa mereka. Sebatian ini bertindak sebagai pemangkin. Oleh itu, mana-mana enzim mempunyai dua ciri-ciri utama:

1) Enzim mempercepatkan tindak balas biokimia, tetapi ia tidak digunakan.

2) Nilai pemalar keseimbangan tidak berubah, tetapi hanya mempercepatkan pencapaian nilai ini.

Enzim mempercepatkan tindak balas biokimia dalam beribu-ribu, dan dalam beberapa kes, satu juta kali. Ini bermakna bahawa dalam ketiadaan sistem enzim intrasel semua proses telah hampir berhenti, dan sel itu sendiri mati. Oleh itu, peranan enzim sebagai bahan-bahan aktif yang tinggi.

Pelbagai enzim membolehkan untuk mempelbagaikan mengawal metabolisme sel. Dalam mana-mana lata tindak balas melibatkan banyak kelas yang berlainan enzim. pemangkin biologi mempunyai pemilihan yang tinggi melalui pengesahan tertentu molekul. T. To. Dalam kebanyakan kes enzim protein dalam alam semula jadi, mereka berada dalam struktur pengajian tinggi atau terdiri dr empat. sebab itu adalah lagi kekhususan molekul.

Fungsi enzim dalam sel

Tugas utama enzim - reaksi sepadan pecutan. Apa-apa proses lata, kerana penguraian hidrogen peroksida dan berakhir glikolisis, memerlukan kehadiran pemangkin biologi.

operasi yang betul enzim dicapai kekhususan tinggi untuk substrat tertentu. Ini bermakna bahawa pemangkin hanya boleh mempercepatkan tindak balas tertentu dan tidak lebih, walaupun hampir sama. Oleh tahap kekhususan enzim, kumpulan-kumpulan berikut:

1) Enzim dengan kekhususan mutlak apabila dimangkinkan oleh hanya satu tindak balas tunggal. Sebagai contoh, collagenase mencernakan kolagen, dan terbelah maltase maltosa.

2) Enzim dengan kekhususan relatif. Ini termasuk bahan yang boleh menjadi pemangkin kelas tertentu tindak balas, sebagai contoh, belahan hydrolytic.

kerja biomangkin bermula dengan sambungan tapak aktif untuk substrat. Pada masa yang sama bercakap tentang interaksi pelengkap serupa dengan berkunci. Ini merujuk kepada perlawanan penuh dengan substrat membentuk pusat aktif, yang menjadikan ia mungkin untuk mempercepatkan tindak balas.

Langkah seterusnya terdiri dalam perjalanan tindak balas. kenaikan kelajuan oleh tindakan kompleks enzim. Akhirnya, kita akan mendapat enzim, yang dikaitkan dengan produk tindak balas.

Peringkat akhir - untuk mengeluarkan produk reaksi daripada enzim, selepas itu tapak aktif sekali lagi menjadi percuma untuk operasi lain.

Skema, kerja-kerja enzim pada setiap peringkat boleh ditulis sebagai:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, di mana S - adalah substrat, E - enzim, dan P - produk.

klasifikasi enzim

Dalam tubuh manusia, anda boleh mencari sejumlah besar enzim. Semua pengetahuan mengenai fungsi dan kerja mereka telah sistematik, dan hasilnya terdapat klasifikasi biasa, di mana anda boleh menentukan apa yang pemangkin tertentu. Berikut adalah enam kelas asas enzim, dan juga beberapa contoh kumpulan kecil.

1. Oxidoreductase.

Enzim kelas ini menjadi pemangkin tindak balas redoks. Jumlah pulih 17 sub-kumpulan. Oxidoreductases biasanya bukan protein bahagian disediakan vitamin atau heme.

Antara oxidoreductases sering mendapati kumpulan kecil yang berikut:

a) Dehydrogenase. enzim biokimia-dehidrogenase adalah Bahawa Tuhanmu telah memerintahnya atom hidrogen dan memindahkannya kepada substrat lain. kumpulan kecil ini adalah yang paling biasa dalam tindak balas respirasi, fotosintesis. Sebagai sebahagian daripada dehidrogenase semestinya hadir dalam bentuk koenzim NAD / NADH atau flavoproteins FAD / FMN. Selalunya terdapat ion logam. Contohnya termasuk enzim seperti tsitohromreduktazy, dehidrogenase pyruvate, dehidrogenase isocitrate, dan juga banyak enzim hati (lactate dehydrogenase, glutamat dehidrogenase, dan sebagainya. D.).

b) oxidases. A beberapa enzim pemangkin kepada penambahan oksigen kepada hidrogen, di mana hasil tindak balas boleh menjadi air atau hidrogen peroksida (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Contoh enzim cytochrome oxidase, tyrosinase.

c) peroxidase dan catalase - enzim yang menjadi pemangkin penguraian H ₂ O ₂ kepada air dan oksigen.

g) oxygenase. Ini pemangkin biologi mempercepatkan oksigen lampiran kepada substrat. Dofamingidroksilaza - salah satu contoh enzim tersebut.

2. Transferases.

enzim sasaran kumpulan ini adalah pemindahan radikal daripada bahan bahan penderma kepada penerima.

a) Methyltransferase. DNA Methyltransferase - enzim utama yang mengawal proses replikasi DNA. nukleotida metilasi memainkan peranan utama dalam peraturan kerja asid nukleik.

b) acyltransferase. Enzim subkumpulan ini diangkut dari satu molekul kepada kumpulan asil lain. Contoh acyltransferases: acyltransferase lesitin-kolesterol (membawa kumpulan berfungsi dengan asid lemak kolesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (kumpulan asil dipindahkan kepada lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferases - enzim yang terlibat dalam penukaran asid amino. Contoh enzim aminotransferase yang alanine yang memangkinkan sintesis alanine dari pyruvate dan glutamat dengan memindahkan kumpulan amino.

g) Fosfotransferase. Enzim pemangkin kepada penambahan sub-kumpulan ini kumpulan fosfat. Satu lagi kinase nama Fosfotransferase, adalah lebih biasa. Contohnya termasuk enzim seperti hexokinase dan aspartik, yang dilampirkan kepada sisa hexose fosfat (kebanyakannya glukosa), dan asid aspartik , masing-masing.

3. Hydrolases - kelas enzim yang menjadi pemangkin kepada belahan bon dalam molekul, diikuti dengan penambahan air. Bahan-bahan yang tergolong dalam kumpulan ini - enzim pencernaan utama.

a) esterases - memecah ikatan ester. Contoh - lipases yang memecahkan lemak.

b) glycosidases. enzim biokimia siri ini terletak pada kemusnahan bon glycoside polimer (oligosakarida dan polisakarida). Contoh: amilase, sucrase, maltase.

c) peptidase - enzim yang menjadi pemangkin kepada pecahan protein kepada asid amino. enzim yang berkaitan peptidase-seperti pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - bon membelah amide. Contoh: .. arginase, urease, glutaminase lain-lain Banyak amidase enzim terdapat dalam kitaran ornithine.

4. Lyases - enzim untuk fungsi yang sama dengan hydrolases, bagaimanapun dalam belahan bon dalam molekul tidak dimakan air. Enzim kelas ini sentiasa mempunyai bahagian daripada bahagian bukan protein, sebagai contoh, dalam bentuk vitamin B1 dan B6.

a) decarboxylase. Enzim ini bertindak ke atas bon C-C. Contohnya adalah decarboxylase asid glutamik atau decarboxylase pyruvate.

b) hidratase dan dehydratase - enzim yang menjadi pemangkin kepada belahan C-O bon.

c) amidine-lyases - memusnahkan ikatan C-N. Contoh: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. enzim itu biasanya melekang kumpulan fosfat daripada bahan substrat. CONTOH: cyclase adenylyl.

Biokimia enzim berdasarkan struktur

Keupayaan setiap enzim ini telah dipilih oleh individu, hanya struktur yang wujud beliau. Apa-apa enzim - terutamanya protein, dan struktur dan tahap lipatan memainkan peranan penting dalam menentukan fungsinya.

Setiap biomangkin dicirikan oleh kehadiran pusat aktif, yang, seterusnya, dibahagikan kepada beberapa kawasan berfungsi berbeza:

1) Catalytic Center - kawasan khas protein, di mana pematuhan enzim untuk substrat. Bergantung kepada sama bentuk protein pusat pemangkin molekul boleh mengambil pelbagai bentuk, yang harus sesuai dengan substrat serta berkunci. Seperti struktur kompleks menjelaskan mengapa protein enzim adalah di negeri ini tinggi atau terdiri dr empat.

2) penjerapan Center - berfungsi sebagai "pemegang". Di sini, pertama sekali komunikasi berlaku di antara molekul enzim dan molekul substrat. Walau bagaimanapun, sambungan yang membentuk pusat penjerapan, sangat lemah, dan dengan itu reaksi pemangkin adalah berbalik pada peringkat ini.

3) Pusat allosteric mungkin terletak di tengah-tengah aktif, dan seluruh seluruh permukaan enzim. fungsi mereka - peraturan enzim. Peraturan berlaku melalui molekul inhibitors dan activators molekul.

Protein pengaktif mengikat molekul enzim, mempercepatkan operasinya. Inhibitor, sebaliknya, menghalang aktiviti pemangkin, dan ini boleh berlaku dalam dua cara: sama ada molekul mengikat kepada rantau pusat allosteric pusat aktif enzim (perencatan kompetitif) atau ia dipasang ke rantau lain protein (perencatan noncompetitive). perencatan kompetitif dianggap lebih berkesan. Selepas ruang itu tertutup untuk substrat mengikat enzim, dan proses ini hanya boleh dilakukan dalam hal kebetulan hampir lengkap molekul inhibitor dan membentuk pusat yang aktif.

Enzim sering tidak terdiri daripada asid amino, tetapi juga bahan-bahan organik dan bukan organik lain. Oleh itu, apoenzyme terpencil - protin bahagian koenzim - moiety organik dan kofaktor - bahagian bukan organik. Koenzim boleh diwakili ulgevodami, lemak, asid nukleik, vitamin. Sebaliknya, faktor bersama - adalah sering menyokong ion logam. aktiviti enzim ditentukan oleh struktur: bahan tambahan termasuk dalam komposisi, mengubah sifat pemangkin. Pelbagai jenis enzim - adalah hasil daripada gabungan semua faktor-faktor ini membentuk kompleks.

Peraturan kerja-kerja enzim

Enzim sebagai bahan biologi aktif tidak semestinya perlu untuk badan. Biokimia enzim adalah bahawa mereka boleh dalam kes sel-sel hidup pemangkinan bahaya berlebihan. Untuk mengelakkan kesan buruk pada badan enzim perlu entah bagaimana mengawal kerja mereka.

T. To. Enzim adalah protein dalam alam semula jadi, ia sangat mudah musnah pada suhu yang tinggi. proses penyahaslian balik, tetapi ia mungkin mempengaruhi bahan.

pH juga memainkan peranan yang penting dalam peraturan. aktiviti enzim maksimum biasanya diperhatikan pada pH neutral (7,0-7,2). Juga mempunyai enzim yang bekerja hanya di bawah keadaan berasid atau hanya dalam alkali. Oleh itu, dalam lysosomes selular mengekalkan pH rendah, di mana aktiviti maksimum enzim hydrolytic. Sekiranya tersentuh dengan sitoplasma, di mana persekitaran yang lebih hampir kepada neutral, aktiviti mereka akan berkurangan. perlindungan seperti itu daripada "samopoedaniya" adalah berdasarkan kepada ciri-ciri hydrolase itu.

Ia adalah bernilai menyebut tentang kepentingan koenzim dan kofaktor dalam komposisi enzim. Kehadiran vitamin atau ion logam dengan ketara menjejaskan fungsi beberapa enzim tertentu.

Tatanama enzim

Semua enzim badan dipanggil mengikut milik mereka kepada mana-mana kelas, serta substrat yang mereka bertindak balas. Kadang-kadang tatanama sistematik digunakan bukan satu tetapi dua substrat dalam tajuk.

Contoh nama-nama beberapa enzim:

1. enzim hati: lactate degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Nama penuh sistematik enzim: lactate + -oksidoredukt NAD-aza.

Dipelihara dan remeh nama, yang tidak mematuhi peraturan tatanama. Contohnya adalah enzim pencernaan: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Proses sintesis enzim

Fungsi enzim ditentukan walaupun pada peringkat genetik. Sejak molekul adalah oleh dan besar -. Protein, dan sintesis adalah sama seperti proses transkripsi dan terjemahan.

enzim sintesis berlaku seperti berikut. Pada mulanya, DNA membaca maklumat mengenai enzim yang dikehendaki untuk membentuk mRNA. Utusan RNA mengekod semua asid amino yang merupakan sebahagian daripada enzim. Peraturan enzim juga boleh berlaku di peringkat DNA, jika produk tindak balas bermangkin cukup berhenti gen transkripsi dan sebaliknya, jika terdapat keperluan dalam produk, ia akan mengaktifkan proses transkripsi.

Apabila mRNA dikeluarkan pada sitoplasma, peringkat seterusnya - penyiaran. Pada ribosom retikulum endoplasma disintesis rantaian utama yang terdiri daripada asid amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Walau bagaimanapun, molekul protein dalam struktur utama tidak boleh lagi melaksanakan fungsi enzim itu.

Aktiviti enzim bergantung kepada struktur protein. EPS sama protein berlaku berpusing, dan dengan itu membentuk struktur menengah dan kemudian pengajian tinggi pertama. Sintesis enzim dihentikan pada peringkat ini, tetapi untuk meningkatkan aktiviti pemangkin sering lampiran perlu dan kofaktor koenzim.

Di kawasan-kawasan tertentu retikulum endoplasma datang dilampirkan komponen organik enzim: gula, asid nukleik, lemak dan vitamin. Beberapa enzim tidak boleh bekerja tanpa kehadiran koenzim.

Kofaktor memainkan peranan penting dalam pembentukan struktur terdiri dr empat protein. Beberapa fungsi enzim yang ada hanya apabila organisasi domain protein. Oleh itu adalah sangat penting untuk struktur kehadiran terdiri dr empat mereka di mana rantai penghubung di antara pelbagai globules protein ialah ion logam.

Pelbagai bentuk enzim

Terdapat situasi apabila ia adalah perlu kehadiran beberapa enzim yang memangkinkan tindak balas yang sama, tetapi berbeza antara satu sama lain dalam beberapa hal. Sebagai contoh, enzim boleh bekerja di 20 darjah, tetapi pada 0 darjah, dia tidak akan dapat melaksanakan fungsinya. Apa yang perlu dilakukan dalam apa-apa keadaan, badan yang hidup pada suhu rendah?

Masalah ini diselesaikan dengan mudah dengan kehadiran beberapa enzim yang memangkinkan tindak balas yang sama, tetapi dalam keadaan kerja yang berbeza. Terdapat dua jenis pelbagai bentuk enzim:

1. Isoenzim. protein seperti dikodkan oleh gen yang berbeza, mereka adalah terdiri daripada asid amino yang berbeza, tetapi menjadi pemangkin tindak balas yang sama.
2. Benar pelbagai bentuk. Ini protein yang disalin dari gen yang sama, tetapi berlaku pada peptida ribosom pengubahsuaian. Pada keluaran yang dihasilkan beberapa bentuk enzim yang sama.

Hasilnya, pelbagai bentuk jenis pertama terbentuk pada peringkat genetik, apabila kedua - pada post-translasi.

bermaksud enzim

Penggunaan enzim dalam perubatan bergantung kepada isu ubat-ubatan baru, sebagai sebahagian daripada yang bahan-bahan yang sudah berada di dalam kuantiti yang betul. Saintis masih belum menemui satu cara untuk merangsang sintesis hilang enzim dalam badan, tetapi kini diedarkan secara meluas ubat yang boleh membuat untuk tempoh kelemahan mereka.

Pelbagai enzim dalam sel untuk menjadi pemangkin bilangan besar tindak balas yang berhubungan dengan penyenggaraan kehidupan. Salah seorang wakil ini enizmov nucleases kumpulan: endonuklase pembatasan dan exonuclease. Kerja mereka adalah untuk mengekalkan tahap yang tetap asid nukleik di dalam sel, penyingkiran DNA yang rosak dan RNA.

Jangan lupa tentang fenomena pembekuan darah. Sebagai langkah yang berkesan untuk perlindungan, proses ini dikawal oleh beberapa enzim. Ketua di kalangan mereka adalah thrombin, yang menukarkan fibrinogen protein aktif ke dalam fibrin aktif. thread Its mencipta sejenis rangkaian yang occludes tapak kecederaan kapal, dengan itu menghalang kehilangan darah yang berlebihan.

Enzim yang digunakan dalam winemaking, bru, pengeluaran produk tenusu banyak. Untuk meminum arak daripada yis glukosa boleh digunakan, bagaimanapun, bagi berlakunya kejayaan proses ini dan mengeluarkan cukup daripada mereka.

fakta menarik mengenai yang anda tidak tahu

- Semua enzim badan mempunyai jisim yang besar - 5,000 1,000,000 Da. Ini adalah disebabkan oleh kehadiran protein dalam molekul. Sebagai perbandingan, berat molekul glukosa - 180 Ya, dan karbon dioksida - sejumlah 44 Ya.

- Setakat ini, membuka lebih daripada 2000 enzim yang terdapat dalam sel-sel pelbagai organisma. Walau bagaimanapun, sebahagian besar daripada bahan-bahan ini masih tidak difahami sepenuhnya.

- Aktiviti Enzim digunakan untuk mendapatkan serbuk basuh berkesan. Di sini, enzim memenuhi peranan yang sama seperti dalam badan: mereka memecahkan bahan organik, dan harta ini membantu untuk tempat pertempuran. Ia adalah disyorkan untuk menggunakan apa-apa bahan pencuci yang pada suhu tidak lebih tinggi daripada 50 darjah, jika tidak ia boleh pergi ke proses penyahaslian itu.

- Menurut statistik, 20% daripada orang-orang di seluruh dunia mengalami kekurangan mana-mana daripada enzim.

- Kira-kira sifat-sifat enzim dikenali untuk jangka masa yang panjang, tetapi hanya pada tahun 1897, orang-orang menyedari bahawa tidak yis, dan cabutan daripada sel-sel mereka boleh digunakan untuk penapaian gula menjadi alkohol.